Bioquímica y química orgánica.
Evolución del sitio de unión de ATP/ADP en la nitrogenasa NifH. (A) Filogenia de la proteína nitrógenoasa NifHDK. Las posiciones filogenéticas de las variantes ancestrales (AncAK029) y existentes de la nitrogenasa de A. vinelandii (“Existente A. vin”) discutidas en el texto principal están resaltadas con círculos de colores. (B) Alineación de la secuencia de proteínas de los motivos característicos de la NifH ATPasa (etiquetados) (54) Índice del sitio NifH de A. vinelandii. (C) Interacciones intermoleculares a nivel de residuo en el sitio de unión de ADP de A. vinelandii NifH (PDB 1FP6). Todos los residuos mostrados se conservan entre AncAK029 y WT. Las líneas curvas delimitan residuos con interacciones no específicas que dan forma al sitio de unión. (D) Rango de edad estimado de los ancestros de la nitrogenasa asignados a la historia ambiental de la Tierra. Las nitrogenasas alojadas en cianobacterias heterocistas proporcionan una restricción de edad mínima basada en la evidencia fósil más antigua (60). El gráfico de oxigenación atmosférica y abundancia relativa de metales marinos es de Lyons et al. (61). — mBio
La vida depende de un conjunto conservado de monedas de energía química que son reliquias de los inicios de la bioquímica. Uno de ellos es el ATP, una molécula que, cuando se combina con un ion metálico divalente como el Mg2+Puede hidrolizarse para favorecer muchos procesos celulares y moleculares.
A pesar de su papel central en la bioquímica existente, no está claro si el ATP apoyaba la función de enzimas antiguas. Estudiamos la necesidad evolutiva del ATP reconstruyendo experimentalmente una variante ancestral de N2-la enzima reductora nitrogenasa. Se estima que el ancestro proterozoico tiene entre 540 y 2.300 millones de años, tras el gran evento de oxidación. Las tasas de crecimiento en condiciones de fijación de nitrógeno son aproximadamente el 80% de las del tipo salvaje en Azotobacter vinelandii.
En la enzima existente, la hidrólisis de dos MgATP se combina con la transferencia de electrones para favorecer la reducción del sustrato. El progenitor tiene un requerimiento estricto de ATP sin ninguna otra actividad de soporte de análogos de nucleótidos trifosfato (GTP, ITP y UTP). Iones metálicos divalentes alternativos (Fe2+Co2+y mn2+) apoyando la actividad con ATP pero con actividades reducidas en comparación con Mg2+similar a la enzima existente.
Además, está demostrado que el ancestro tiene una eficiencia idéntica en ATP hidrolizado por electrón transferido al existente uno sobre dos. Nuestros resultados proporcionan evidencia de laboratorio directa de la utilización de ATP por una enzima antigua.
Las antiguas nitrogenasas dependen del ATPmBio (acceso gratuito)
Astrobiología
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